Struktur utama protein disatukan oleh ikatan hidrogen. Struktur primer suatu protein. Reaksi warna terhadap asam amino

L Karena interaksi gugus fungsi asam amino, rantai polipeptida linier dari protein individu memperoleh struktur tiga dimensi spasial tertentu, yang disebut “konformasi”. Semua molekul protein individu (yaitu yang memiliki struktur primer yang sama) membentuk konformasi yang sama dalam larutan. Akibatnya, semua informasi yang diperlukan untuk pembentukan struktur spasial terletak pada struktur utama protein.

Dalam protein, terdapat 2 jenis utama konformasi rantai polipeptida: struktur sekunder dan tersier.

2. Struktur sekunder protein - struktur spasial yang dihasilkan dari interaksi antara kelompok fungsional tulang punggung peptida.

Dalam hal ini, rantai peptida dapat memperoleh dua jenis struktur teratur: α-heliks

struktur β Yang kami maksud dengan struktur β adalah sosok yang mirip dengan lembaran yang dilipat seperti akordeon. Gambar tersebut terbentuk karena terbentuknya banyak ikatan hidrogen antara atom-atom gugus peptida pada daerah linier dari satu rantai polipeptida yang membentuk tikungan, atau antara gugus polipeptida yang berbeda.

Obligasi adalah hidrogen, mereka menstabilkan fragmen makromolekul individu.

3. Struktur protein tersier - struktur spasial tiga dimensi yang terbentuk karena interaksi antara radikal asam amino, yang dapat ditempatkan pada jarak yang cukup jauh satu sama lain dalam rantai polipeptida.

Secara struktural terdiri dari unsur-unsur struktur sekunder, distabilkan oleh berbagai jenis interaksi, di mana interaksi hidrofobik memainkan peran penting
stabilisasi struktur tersier protein mengambil bagian:

· ikatan kovalen (antara dua residu sistein - jembatan disulfida);

· ikatan ionik antara gugus samping residu asam amino yang bermuatan berlawanan;

· ikatan hidrogen;

· interaksi hidrofilik-hidrofobik. Ketika berinteraksi dengan molekul air di sekitarnya, molekul protein “cenderung” melipat sehingga gugus samping asam amino nonpolar diisolasi dari larutan berair; gugus samping hidrofilik polar muncul pada permukaan molekul.

4. Struktur kuarter adalah susunan relatif beberapa rantai polipeptida dalam satu kompleks protein. Molekul protein yang membentuk protein dengan struktur kuaterner dibentuk secara terpisah pada ribosom dan hanya setelah sintesis selesai membentuk struktur supramolekul yang sama. Protein dengan struktur kuaterner dapat mengandung rantai polipeptida yang identik dan berbeda. Berpartisipasi dalam stabilisasi struktur kuaterner jenis interaksi yang sama seperti pada stabilisasi tersier. Kompleks protein supramolekul dapat terdiri dari lusinan molekul.

Peran.

Pembentukan peptida dalam tubuh terjadi dalam waktu beberapa menit, sedangkan sintesis kimia di laboratorium memerlukan proses yang agak panjang hingga memakan waktu beberapa hari, dan perkembangan teknologi sintesis dapat memakan waktu beberapa tahun. Namun, meskipun demikian, ada argumen yang cukup kuat yang mendukung upaya sintesis analog peptida alami. Pertama, dengan modifikasi kimia peptida, hipotesis struktur primer dapat dikonfirmasi. Urutan asam amino dari beberapa hormon diketahui secara tepat melalui sintesis analognya di laboratorium.

Kedua, peptida sintetik memungkinkan kita mempelajari lebih detail hubungan antara struktur rangkaian asam amino dan aktivitasnya. Untuk memperjelas hubungan antara struktur spesifik peptida dan aktivitas biologisnya, sejumlah besar pekerjaan telah dilakukan pada sintesis lebih dari seribu analog. Hasilnya, ditemukan bahwa mengganti satu asam amino saja dalam struktur peptida dapat meningkatkan aktivitas biologisnya beberapa kali atau mengubah arahnya. Dan mengubah panjang urutan asam amino membantu menentukan lokasi pusat aktif peptida dan tempat interaksi reseptor.

Ketiga, berkat modifikasi rangkaian asam amino asli, obat farmakologis dapat diperoleh. Penciptaan analog peptida alami memungkinkan untuk mengidentifikasi konfigurasi molekul yang lebih “efektif” yang meningkatkan efek biologis atau membuatnya bertahan lebih lama.

Keempat, sintesis kimia peptida bermanfaat secara ekonomi. Kebanyakan obat terapeutik akan berharga puluhan kali lipat jika dibuat dari produk alami.

Seringkali, peptida aktif ditemukan di alam hanya dalam jumlah nanogram. Ditambah lagi, metode pemurnian dan isolasi peptida dari sumber alami tidak dapat sepenuhnya memisahkan rangkaian asam amino yang diinginkan dari peptida dengan efek berlawanan atau berbeda. Dan dalam kasus peptida spesifik yang disintesis oleh tubuh manusia, peptida tersebut hanya dapat diperoleh melalui sintesis di kondisi laboratorium.

57. Klasifikasi protein: sederhana dan kompleks, globular dan fibrillar, monomer dan oligomer. Fungsi protein dalam tubuh.

Klasifikasi berdasarkan jenis struktur

Berdasarkan tipe umum strukturnya, protein dapat dibagi menjadi tiga kelompok:

1. Protein fibrilar - membentuk polimer, strukturnya biasanya sangat teratur dan dipertahankan terutama melalui interaksi antara rantai yang berbeda. Mereka membentuk mikrofilamen, mikrotubulus, fibril, dan mendukung struktur sel dan jaringan. Protein fibrilar termasuk keratin dan kolagen.

2. Protein globular larut dalam air, bentuk umum molekulnya kurang lebih bulat.

3. Protein membran - memiliki domain yang melintasi membran sel, tetapi sebagiannya menonjol dari membran ke lingkungan antar sel dan sitoplasma sel. Protein membran berfungsi sebagai reseptor, yaitu mengirimkan sinyal dan juga menyediakan transportasi transmembran berbagai zat. Protein pengangkut bersifat spesifik; masing-masing hanya mengizinkan molekul tertentu atau jenis sinyal tertentu untuk melewati membran.

Protein sederhana , Protein kompleks

Selain rantai peptida, banyak protein juga mengandung gugus non-asam amino, dan menurut kriteria ini, protein dibagi menjadi dua kelompok besar - protein sederhana dan kompleks(proteid). Protein sederhana hanya terdiri dari rantai polipeptida; protein kompleks juga mengandung gugus non-asam amino, atau prostetik.

Sederhana.

Di antara protein globular kita dapat membedakan:

1. albumin - larut dalam air pada rentang pH yang luas (dari 4 hingga 8,5), diendapkan dengan larutan amonium sulfat 70-100%;

2. globulin polifungsional dengan berat molekul lebih tinggi, kurang larut dalam air, larut dalam larutan garam, sering kali mengandung bagian karbohidrat;

3. histon adalah protein dengan berat molekul rendah dengan kandungan residu arginin dan lisin yang tinggi dalam molekulnya, yang menentukan sifat dasarnya;

4. protamin dibedakan oleh kandungan arginin yang lebih tinggi (hingga 85%), seperti histon, mereka membentuk ikatan yang stabil dengan asam nukleat, bertindak sebagai protein pengatur dan penekan - bagian integral dari nukleoprotein;

5. prolamin dicirikan oleh kandungan asam glutamat yang tinggi (30-45%) dan prolin (hingga 15%), tidak larut dalam air, larut dalam etanol 50-90%;

6. Glutelin mengandung sekitar 45% asam glutamat, seperti prolamin, dan sering ditemukan dalam protein sereal.

Protein fibrilar dicirikan oleh struktur berserat dan praktis tidak larut dalam air dan larutan garam. Rantai polipeptida dalam molekul letaknya sejajar satu sama lain. Berpartisipasi dalam pembentukan elemen struktural jaringan ikat (kolagen, keratin, elastin).

Protein kompleks

(protein, holoprotein) adalah protein dua komponen yang, selain rantai peptida (protein sederhana), mengandung komponen non-asam amino - gugus prostetik. Ketika protein kompleks dihidrolisis, selain asam amino, bagian non-protein atau produk pemecahannya juga dilepaskan.

Berbagai zat organik (lipid, karbohidrat) dan anorganik (logam) dapat berperan sebagai gugus prostetik.

Tergantung pada sifat kimia dari kelompok prostetik, kelas-kelas berikut dibedakan di antara protein kompleks:

· Glikoprotein yang mengandung residu karbohidrat yang terikat secara kovalen sebagai gugus prostetik dan subkelasnya - proteoglikan, dengan gugus prostetik mukopolisakarida. Gugus hidroksil serin atau treonin biasanya ikut serta dalam pembentukan ikatan dengan residu karbohidrat. Kebanyakan protein ekstraseluler, khususnya imunoglobulin, adalah glikoprotein. Bagian karbohidrat dari proteoglikan adalah ~95%; mereka adalah komponen utama matriks antar sel.

· Lipoprotein mengandung lipid yang terikat non-kovalen sebagai bagian prostetik. Lipoprotein dibentuk oleh protein apolipoprotein yang mengikat lipid dan melakukan fungsi transportasi lipid.

· Metalloprotein mengandung ion logam terkoordinasi non-heme. Di antara metaloprotein terdapat protein yang melakukan fungsi penyimpanan dan transportasi (misalnya feritin dan transferin yang mengandung besi) dan enzim (misalnya karbonat anhidrase yang mengandung seng dan berbagai superoksida dismutase yang mengandung tembaga, mangan, besi dan ion logam lainnya sebagai pusat aktif. )

· Nukleoprotein yang mengandung DNA atau RNA yang tidak terikat secara kovalen, khususnya kromatin yang menyusun kromosom, merupakan nukleoprotein.

· Fosfoprotein mengandung residu asam fosfat yang terikat secara kovalen sebagai gugus prostetik. Gugus hidroksil serin atau treonin terlibat dalam pembentukan ikatan ester dengan fosfat; kasein susu, khususnya, adalah fosfoprotein:

· Kromoprotein adalah nama kolektif untuk protein kompleks dengan kelompok prostetik berwarna dari berbagai sifat kimia. Ini termasuk banyak protein dengan gugus prostetik yang mengandung logam yang melakukan berbagai fungsi - hemoprotein (protein yang mengandung heme sebagai gugus prostetik - hemoglobin, sitokrom, dll.), klorofil dengan gugus flavin, dll.

1. Fungsi struktural

2. Fungsi pelindung

3. Fungsi regulasi

4. Fungsi alarm

5. Fungsi transportasi

6. Fungsi cadangan (cadangan).

7. Fungsi reseptor

8. Fungsi motorik (motorik).

Nama “tupai” berasal dari kemampuannya yang berubah warna menjadi putih ketika dipanaskan. Nama "protein" berasal dari kata Yunani yang berarti "pertama", yang menunjukkan pentingnya protein bagi tubuh. Semakin tinggi tingkat organisasi makhluk hidup, semakin beragam komposisi proteinnya.

Protein terbentuk dari asam amino, yang dihubungkan satu sama lain melalui ikatan kovalen. peptida ikatan: antara gugus karboksil suatu asam amino dan gugus amino asam amino lainnya. Ketika dua asam amino berinteraksi, dipeptida terbentuk (dari residu dua asam amino, dari bahasa Yunani. pepto- matang). Penggantian, eksklusi atau penataan ulang asam amino dalam rantai polipeptida menyebabkan munculnya protein baru. Misalnya, ketika hanya satu asam amino (glutamin dengan valin) yang diganti, penyakit serius terjadi - anemia sel sabit, ketika sel darah merah memiliki bentuk yang berbeda dan tidak dapat menjalankan fungsi utamanya (transportasi oksigen). Ketika ikatan peptida terbentuk, molekul air terpecah. Tergantung pada jumlah residu asam amino, ada:

– oligopeptida (di-, tri-, tetrapeptida, dll.) – mengandung hingga 20 residu asam amino;

– polipeptida – dari 20 hingga 50 residu asam amino;

– tupai – lebih dari 50, terkadang ribuan residu asam amino

Berdasarkan sifat fisikokimianya, protein dibedakan antara hidrofilik dan hidrofobik.

Ada empat tingkat organisasi molekul protein - struktur spasial yang setara (konfigurasi, konformasi) protein: primer, sekunder, tersier dan kuaterner.

Utama struktur protein adalah yang paling sederhana. Ia memiliki bentuk rantai polipeptida, di mana asam amino dihubungkan satu sama lain melalui ikatan peptida yang kuat. Ditentukan oleh komposisi kualitatif dan kuantitatif asam amino serta urutannya.

Struktur sekunder protein

Sekunder strukturnya sebagian besar dibentuk oleh ikatan hidrogen yang terbentuk antara atom hidrogen gugus NH dari satu heliks ikal dan atom oksigen dari gugus CO yang lain dan diarahkan sepanjang spiral atau di antara lipatan paralel molekul protein. Molekul protein sebagian atau seluruhnya dipelintir menjadi heliks α atau membentuk struktur lembaran β. Misalnya, protein keratin membentuk α-helix. Mereka adalah bagian dari kuku, tanduk, rambut, bulu, kuku, dan cakar. Protein yang menyusun sutra memiliki lembaran β. Radikal asam amino (gugus R) tetap berada di luar heliks. Ikatan hidrogen jauh lebih lemah daripada ikatan kovalen, tetapi dengan jumlah yang banyak, ikatan tersebut membentuk struktur yang cukup kuat.

Berfungsi dalam bentuk spiral bengkok adalah karakteristik beberapa protein fibrilar - miosin, aktin, fibrinogen, kolagen, dll.

Struktur tersier protein

Tersier struktur protein. Struktur ini konstan dan unik untuk setiap protein. Hal ini ditentukan oleh ukuran, polaritas gugus R, bentuk dan urutan residu asam amino. Heliks polipeptida dipelintir dan dilipat dengan cara tertentu. Pembentukan struktur tersier suatu protein mengarah pada pembentukan konfigurasi khusus protein - tetesan (dari bahasa Latin globulus - bola). Pembentukannya ditentukan oleh berbagai jenis interaksi non-kovalen: hidrofobik, hidrogen, ionik. Jembatan disulfida muncul antara residu asam amino sistein.

Ikatan hidrofobik adalah ikatan lemah antara rantai samping non-polar yang dihasilkan dari gaya tolak-menolak molekul pelarut. Dalam hal ini, protein terpelintir sehingga rantai samping hidrofobik terbenam jauh di dalam molekul dan melindunginya dari interaksi dengan air, sedangkan rantai samping hidrofilik terletak di luar.

Kebanyakan protein memiliki struktur tersier - globulin, albumin, dll.

Struktur protein kuarter

Kuarter struktur protein. Terbentuk sebagai hasil kombinasi rantai polipeptida individu. Bersama-sama mereka membentuk unit fungsional. Ada berbagai jenis ikatan: hidrofobik, hidrogen, elektrostatik, ionik.

Ikatan elektrostatik terjadi antara radikal elektronegatif dan elektropositif dari residu asam amino.

Beberapa protein dicirikan oleh susunan subunit yang bulat - ini adalah bulat protein. Protein globular mudah larut dalam air atau larutan garam. Lebih dari 1000 enzim yang diketahui termasuk dalam protein globular. Protein globular mencakup beberapa hormon, antibodi, dan protein transpor. Misalnya, molekul kompleks hemoglobin (protein sel darah merah) adalah protein globular dan terdiri dari empat makromolekul globin: dua rantai α dan dua rantai β, yang masing-masing terhubung ke heme, yang mengandung zat besi.

Protein lain dicirikan oleh asosiasi ke dalam struktur heliks - ini adalah berhubung dgn urat saraf (dari bahasa Latin fibrilla - serat) protein. Beberapa (3 sampai 7) heliks α dipilin menjadi satu, seperti serat dalam kabel. Protein fibrilar tidak larut dalam air.

Protein dibagi menjadi sederhana dan kompleks.

Protein sederhana (protein)

Protein sederhana (protein) hanya terdiri dari residu asam amino. Protein sederhana termasuk globulin, albumin, glutelin, prolamin, protamin, piston. Albumin (misalnya albumin serum) larut dalam air, globulin (misalnya antibodi) tidak larut dalam air, tetapi larut dalam larutan garam tertentu (natrium klorida, dll.).

Protein kompleks (protein)

Protein kompleks (protein) termasuk, selain residu asam amino, senyawa yang sifatnya berbeda, yang disebut prostetik kelompok. Misalnya, metaloprotein adalah protein yang mengandung besi non-heme atau dihubungkan oleh atom logam (sebagian besar enzim), nukleoprotein adalah protein yang terikat pada asam nukleat (kromosom, dll), fosfoprotein adalah protein yang mengandung residu asam fosfat (protein telur, kuning telur, dll.). ), glikoprotein - protein yang dikombinasikan dengan karbohidrat (hormon tertentu, antibodi, dll.), kromoprotein - protein yang mengandung pigmen (mioglobin, dll.), lipoprotein - protein yang mengandung lipid (termasuk dalam komposisi membran).

Ada empat tingkat organisasi struktural protein: primer, sekunder, tersier, dan kuaterner. Setiap tingkat mempunyai ciri khasnya masing-masing.

Struktur utama protein adalah rantai polipeptida linier asam amino yang dihubungkan oleh ikatan peptida. Struktur primer adalah tingkat organisasi struktural paling sederhana dari suatu molekul protein. Stabilitas tinggi diberikan oleh ikatan peptida kovalen antara gugus α-amino dari satu asam amino dan gugus α-karboksil dari asam amino lain. [menunjukkan] .

Jika gugus imino prolin atau hidroksiprolin terlibat dalam pembentukan ikatan peptida, maka bentuknya berbeda. [menunjukkan] .

Ketika ikatan peptida terbentuk di dalam sel, gugus karboksil dari satu asam amino diaktifkan terlebih dahulu, dan kemudian bergabung dengan gugus amino asam amino lainnya. Sintesis polipeptida di laboratorium dilakukan dengan cara yang kira-kira sama.

Ikatan peptida adalah fragmen berulang dari rantai polipeptida. Ia memiliki sejumlah ciri yang tidak hanya mempengaruhi bentuk struktur primer, tetapi juga tingkat organisasi rantai polipeptida yang lebih tinggi:

koplanaritas - semua atom yang termasuk dalam kelompok peptida berada pada bidang yang sama;
kemampuan untuk eksis dalam dua bentuk resonansi (bentuk keto atau enol);
posisi trans substituen relatif terhadap ikatan C-N;
kemampuan membentuk ikatan hidrogen, dan masing-masing gugus peptida dapat membentuk dua ikatan hidrogen dengan gugus lain, termasuk gugus peptida.

Pengecualiannya adalah gugus peptida yang melibatkan gugus amino prolin atau hidroksiprolin. Mereka hanya mampu membentuk satu ikatan hidrogen (lihat di atas). Hal ini mempengaruhi pembentukan struktur sekunder protein. Rantai polipeptida di daerah di mana prolin atau hidroksiprolin berada mudah tertekuk, karena tidak terikat, seperti biasanya, oleh ikatan hidrogen kedua.

Tatanama peptida dan polipeptida . Nama peptida terdiri dari nama asam amino penyusunnya. Dua asam amino membentuk dipeptida, tiga asam amino membentuk tripeptida, empat asam amino membentuk tetrapeptida, dan seterusnya. Setiap rantai peptida atau polipeptida dengan panjang berapa pun memiliki asam amino terminal-N yang mengandung gugus amino bebas dan asam amino terminal-C yang mengandung karboksil bebas. kelompok. Saat memberi nama polipeptida, semua asam amino dicantumkan secara berurutan, dimulai dengan terminal-N, menggantikan namanya, kecuali terminal-C, dengan akhiran -in dengan -il (karena asam amino dalam peptida tidak lagi memiliki a gugus karboksil, tetapi gugus karbonil). Misalnya, nama yang ditunjukkan pada Gambar. 1 tripeptida - leuc lanau fenilalan lanau tigaon di dalam.

Ciri-ciri struktur utama protein . Di tulang punggung rantai polipeptida, struktur kaku (gugus peptida datar) bergantian dengan daerah yang relatif bergerak (-CHR), yang mampu berputar di sekitar ikatan. Ciri-ciri struktural rantai polipeptida tersebut mempengaruhi penataan ruangnya.

Struktur sekunder adalah cara pelipatan rantai polipeptida menjadi struktur teratur akibat terbentuknya ikatan hidrogen antara gugus peptida dari rantai yang sama atau rantai polipeptida yang berdekatan. Menurut konfigurasinya, struktur sekunder dibagi menjadi heliks (α-heliks) dan berlapis-lipat (struktur β dan bentuk silang).

α-Heliks. Ini adalah jenis struktur protein sekunder yang terlihat seperti heliks biasa, terbentuk karena ikatan hidrogen interpeptida dalam satu rantai polipeptida. Model struktur α-helix (Gbr. 2), yang memperhitungkan semua sifat ikatan peptida, diusulkan oleh Pauling dan Corey. Fitur utama α-heliks:

konfigurasi heliks dari rantai polipeptida yang memiliki simetri heliks;
pembentukan ikatan hidrogen antara gugus peptida dari setiap residu asam amino pertama dan keempat;
keteraturan putaran spiral;
kesetaraan semua residu asam amino dalam α-heliks, terlepas dari struktur radikal sampingnya;
radikal samping asam amino tidak berpartisipasi dalam pembentukan α-helix.

Secara eksternal, α-helix tampak seperti spiral kompor listrik yang agak memanjang. Keteraturan ikatan hidrogen antara gugus peptida pertama dan keempat menentukan keteraturan putaran rantai polipeptida. Ketinggian satu putaran, atau tinggi nada heliks α, adalah 0,54 nm; itu mencakup 3,6 residu asam amino, yaitu, setiap residu asam amino bergerak sepanjang sumbu (ketinggian satu residu asam amino) sebesar 0,15 nm (0,54:3,6 = 0,15 nm), yang memungkinkan kita berbicara tentang kesetaraan semua residu asam amino dalam α-heliks. Periode keteraturan suatu α-heliks adalah 5 putaran atau 18 residu asam amino; panjang satu periode adalah 2,7 nm. Beras. 3. Model a-heliks Pauling-Corey

β-Struktur. Ini adalah jenis struktur sekunder yang memiliki konfigurasi rantai polipeptida sedikit melengkung dan dibentuk oleh ikatan hidrogen interpeptida dalam bagian individu dari satu rantai polipeptida atau rantai polipeptida yang berdekatan. Ini juga disebut struktur lipatan berlapis. Ada jenis struktur β. Daerah berlapis terbatas yang dibentuk oleh satu rantai polipeptida suatu protein disebut bentuk silang (struktur β pendek). Ikatan hidrogen dalam bentuk silang-β terbentuk antara kelompok peptida dari loop rantai polipeptida. Tipe lain - struktur β lengkap - merupakan karakteristik seluruh rantai polipeptida, yang memiliki bentuk memanjang dan dipegang oleh ikatan hidrogen interpeptida antara rantai polipeptida paralel yang berdekatan (Gbr. 3). Struktur ini menyerupai tiupan akordeon. Selain itu, varian struktur β dimungkinkan: mereka dapat dibentuk oleh rantai paralel (ujung N-terminal rantai polipeptida diarahkan ke arah yang sama) dan antiparalel (ujung N-terminal diarahkan ke arah yang berbeda). Radikal samping dari satu lapisan ditempatkan di antara radikal samping dari lapisan lainnya.

Dalam protein, transisi dari struktur α ke struktur β dan sebaliknya dimungkinkan karena penataan ulang ikatan hidrogen. Alih-alih ikatan hidrogen interpeptida biasa di sepanjang rantai (yang menyebabkan rantai polipeptida dipelintir menjadi spiral), bagian heliks terlepas dan ikatan hidrogen menutup di antara fragmen rantai polipeptida yang memanjang. Transisi ini ditemukan pada keratin, protein rambut. Saat mencuci rambut dengan deterjen alkaline, struktur heliks β-keratin mudah rusak dan berubah menjadi α-keratin (meluruskan rambut keriting).

Penghancuran struktur sekunder protein yang teratur (heliks α dan struktur β), dengan analogi dengan peleburan kristal, disebut “peleburan” polipeptida. Dalam hal ini, ikatan hidrogen terputus, dan rantai polipeptida berbentuk kusut acak. Akibatnya, stabilitas struktur sekunder ditentukan oleh ikatan hidrogen interpeptida. Jenis ikatan lain hampir tidak mengambil bagian dalam hal ini, kecuali ikatan disulfida di sepanjang rantai polipeptida di lokasi residu sistein. Peptida pendek ditutup menjadi siklus karena ikatan disulfida. Banyak protein mengandung daerah heliks α dan struktur β. Hampir tidak ada protein alami yang terdiri dari 100% α-heliks (kecuali paramyosin, protein otot yang 96-100% α-heliks), sedangkan polipeptida sintetik memiliki 100% heliks.

Protein lain memiliki tingkat penggulungan yang berbeda-beda. Frekuensi tinggi struktur heliks α diamati pada paramiosin, mioglobin, dan hemoglobin. Sebaliknya, pada trypsin, suatu ribonuklease, sebagian besar rantai polipeptida dilipat menjadi struktur β berlapis. Protein jaringan pendukung: keratin (protein rambut, wol), kolagen (protein tendon, kulit), fibroin (protein sutra alam) memiliki konfigurasi rantai polipeptida β. Perbedaan derajat helisitas rantai polipeptida protein menunjukkan bahwa, jelas, terdapat kekuatan yang mengganggu sebagian helisitas atau “memutus” lipatan reguler rantai polipeptida. Alasannya adalah pelipatan rantai polipeptida protein yang lebih kompak dalam volume tertentu, yaitu menjadi struktur tersier.

Struktur tersier protein

Struktur tersier suatu protein adalah cara rantai polipeptida tersusun dalam ruang. Berdasarkan bentuk struktur tersiernya, protein dibedakan menjadi globular dan fibrilar. Protein globular paling sering berbentuk ellipsoid, sedangkan protein fibrilar (seperti benang) berbentuk memanjang (bentuk batang atau gelendong).

Namun, konfigurasi struktur tersier protein belum memberikan alasan untuk berpikir bahwa protein fibrilar hanya memiliki struktur β, dan protein globular memiliki struktur heliks α. Ada protein fibrilar yang memiliki struktur sekunder terlipat heliks, bukan berlapis. Misalnya, α-keratin dan paramyosin (protein otot obturator moluska), tropomiosin (protein otot rangka) termasuk dalam protein fibrillar (berbentuk batang), dan struktur sekundernya adalah α-helix; sebaliknya, protein globular mungkin mengandung sejumlah besar struktur β.

Spiralisasi rantai polipeptida linier mengurangi ukurannya sekitar 4 kali lipat; dan dikemas ke dalam struktur tersier membuatnya sepuluh kali lebih kompak dibandingkan rantai aslinya.

Ikatan yang menstabilkan struktur tersier suatu protein . Ikatan antar radikal samping asam amino berperan dalam menstabilkan struktur tersier. Koneksi ini dapat dibagi menjadi:

kuat (kovalen) [menunjukkan] .
Ikatan kovalen meliputi ikatan disulfida (-S-S-) antara radikal samping sistein yang terletak di berbagai bagian rantai polipeptida; isopeptida, atau pseudopeptida, - antara gugus amino radikal samping lisin, arginin, dan bukan gugus α-amino, dan gugus COOH dari radikal samping asam aspartat, glutamat dan aminositrat, dan bukan gugus α-karboksil asam amino. Oleh karena itu nama jenis ikatan ini - seperti peptida. Ikatan ester yang langka dibentuk oleh gugus COOH dari asam amino dikarboksilat (aspartat, glutamat) dan gugus OH dari asam hidroksiamino (serin, treonin).
lemah (kutub dan van der Waals) [menunjukkan] .
KE ikatan polar termasuk hidrogen dan ionik. Ikatan hidrogen, seperti biasa, terjadi antara gugus -NH 2 , -OH atau -SH dari radikal samping suatu asam amino dan gugus karboksil asam amino lainnya. Ikatan ionik, atau elektrostatis, terbentuk ketika gugus radikal samping bermuatan -NH + 3 (lisin, arginin, histidin) dan -COO - (asam aspartat dan glutamat) bersentuhan.
Obligasi non-polar, atau van der Waals terbentuk antara radikal hidrokarbon asam amino. Radikal hidrofobik dari asam amino alanin, valin, isoleusin, metionin, dan fenilalanin berinteraksi satu sama lain dalam lingkungan berair. Ikatan van der Waals yang lemah mendorong pembentukan inti hidrofobik radikal nonpolar di dalam globul protein. Semakin banyak asam amino nonpolar, semakin besar peran ikatan van der Waals dalam pelipatan rantai polipeptida.

Banyaknya ikatan antara radikal samping asam amino menentukan konfigurasi spasial molekul protein.

Fitur organisasi struktur tersier protein . Konformasi struktur tersier rantai polipeptida ditentukan oleh sifat radikal samping asam amino yang termasuk di dalamnya (yang tidak memiliki pengaruh nyata pada pembentukan struktur primer dan sekunder) dan lingkungan mikro, yaitu lingkungan mikro. lingkungan. Ketika dilipat, rantai polipeptida suatu protein cenderung mengambil bentuk yang menguntungkan secara energi, ditandai dengan energi bebas yang minimal. Oleh karena itu, gugus R nonpolar, yang “menghindari” air, seolah-olah membentuk bagian dalam struktur tersier protein, tempat bagian utama residu hidrofobik rantai polipeptida berada. Hampir tidak ada molekul air di tengah globul protein. Gugus R polar (hidrofilik) dari asam amino terletak di luar inti hidrofobik ini dan dikelilingi oleh molekul air. Rantai polipeptida dibengkokkan secara rumit dalam ruang tiga dimensi. Ketika ditekuk, konformasi heliks sekunder terganggu. Rantai “putus” pada titik lemah di mana prolin atau hidroksiprolin berada, karena asam amino ini lebih mobile dalam rantai, hanya membentuk satu ikatan hidrogen dengan kelompok peptida lainnya. Situs tikungan lainnya adalah glisin, yang memiliki gugus R kecil (hidrogen). Oleh karena itu, gugus R dari asam amino lain, ketika ditumpuk, cenderung menempati ruang kosong di lokasi glisin. Sejumlah asam amino - alanin, leusin, glutamat, histidin - berkontribusi pada pelestarian struktur heliks yang stabil dalam protein, dan seperti metionin, valin, isoleusin, asam aspartat mendukung pembentukan struktur . Dalam molekul protein dengan konfigurasi tersier terdapat daerah berupa heliks α (heliks), struktur β (berlapis) dan kumparan acak. Hanya pelipatan spasial protein yang benar yang membuatnya aktif; pelanggarannya menyebabkan perubahan sifat protein dan hilangnya aktivitas biologis.

Struktur protein kuarter

Protein yang terdiri dari satu rantai polipeptida hanya memiliki struktur tersier. Ini termasuk mioglobin - protein jaringan otot yang terlibat dalam pengikatan oksigen, sejumlah enzim (lisozim, pepsin, trypsin, dll.). Namun, beberapa protein dibangun dari beberapa rantai polipeptida, yang masing-masing memiliki struktur tersier. Untuk protein tersebut, konsep struktur kuaterner telah diperkenalkan, yaitu pengorganisasian beberapa rantai polipeptida dengan struktur tersier menjadi satu molekul protein fungsional. Protein dengan struktur kuaterner seperti itu disebut oligomer, dan rantai polipeptidanya dengan struktur tersier disebut protomer atau subunit (Gbr. 4).

Pada tingkat organisasi kuaterner, protein mempertahankan konfigurasi dasar struktur tersier (globular atau fibrilar). Misalnya, hemoglobin adalah protein dengan struktur kuaterner dan terdiri dari empat subunit. Masing-masing subunitnya merupakan protein globular dan, secara umum, hemoglobin juga memiliki konfigurasi globular. Protein rambut dan wol - keratin, terkait dalam struktur tersier dengan protein fibrilar, memiliki konformasi fibrilar dan struktur kuaterner.

Stabilisasi struktur kuaterner protein . Semua protein yang mempunyai struktur kuaterner diisolasi dalam bentuk makromolekul individu yang tidak terurai menjadi subunit. Kontak antara permukaan subunit hanya dimungkinkan karena gugus polar residu asam amino, karena selama pembentukan struktur tersier dari masing-masing rantai polipeptida, radikal samping asam amino non-polar (yang merupakan mayoritas) semua asam amino proteinogenik) tersembunyi di dalam subunit. Banyak ikatan ionik (garam), hidrogen, dan dalam beberapa kasus disulfida terbentuk antara gugus polarnya, yang dengan kuat menahan subunit dalam bentuk kompleks yang terorganisir. Penggunaan zat yang memutus ikatan hidrogen atau zat yang mereduksi jembatan disulfida menyebabkan disagregasi protomer dan rusaknya struktur kuaterner protein. Di meja 1 merangkum data tentang ikatan yang menstabilkan berbagai tingkat organisasi molekul protein [menunjukkan] .

Tabel 1. Karakteristik ikatan yang terlibat dalam organisasi struktural protein
Tingkat organisasi	Jenis ikatan (berdasarkan kekuatan)	Jenis komunikasi
Primer (rantai polipeptida linier)	Kovalen (kuat)	Peptida - antara gugus asam amino α-amino dan α-karboksil
Sekunder (α-heliks, struktur β)	Lemah	Hidrogen - antara kelompok peptida (setiap pertama dan keempat) dari satu rantai polipeptida atau antara kelompok peptida dari rantai polipeptida yang berdekatan
Sekunder (α-heliks, struktur β)	Kovalen (kuat)	Disulfida - loop disulfida dalam wilayah linier rantai polipeptida
Tersier (bulat, fibrilar)	Kovalen (kuat)	Disulfida, isopeptida, ester - antara radikal samping asam amino dari berbagai bagian rantai polipeptida
Tersier (bulat, fibrilar)	Lemah	Hidrogen - antara radikal samping asam amino dari berbagai bagian rantai polipeptida Ionik (garam) - antara kelompok radikal samping asam amino rantai polipeptida yang bermuatan berlawanan Van der Waals - antara radikal samping non-polar asam amino dari rantai polipeptida
Kuarter (bulat, fibrilar)	Lemah	Ionik - antara kelompok radikal samping asam amino yang bermuatan berlawanan dari masing-masing subunit Hidrogen - antara radikal samping residu asam amino yang terletak di permukaan area kontak subunit
Kuarter (bulat, fibrilar)	Kovalen (kuat)	Disulfida - antara residu sistein dari masing-masing permukaan kontak dari subunit yang berbeda

Fitur organisasi struktural beberapa protein fibrilar

Organisasi struktural protein fibrilar memiliki sejumlah ciri dibandingkan dengan protein globular. Ciri-ciri tersebut dapat dilihat pada contoh keratin, fibroin dan kolagen. Keratin ada dalam konformasi α- dan β. α-Keratin dan fibroin memiliki struktur sekunder berlapis-lipat, namun pada keratin rantainya paralel, dan pada fibroin bersifat antiparalel (lihat Gambar 3); Selain itu, keratin mengandung ikatan disulfida antar rantai, sedangkan fibroin tidak memilikinya. Putusnya ikatan disulfida menyebabkan pemisahan rantai polipeptida pada keratin. Sebaliknya, pembentukan jumlah maksimum ikatan disulfida pada keratin melalui paparan zat pengoksidasi menciptakan struktur spasial yang kuat. Secara umum, pada protein fibrilar, tidak seperti protein globular, terkadang sulit untuk membedakan secara tegas berbagai tingkat organisasi. Jika kita menerima (untuk protein globular) bahwa struktur tersier harus dibentuk dengan meletakkan satu rantai polipeptida di ruang angkasa, dan struktur kuaterner dengan beberapa rantai, maka dalam protein fibrilar beberapa rantai polipeptida sudah terlibat selama pembentukan struktur sekunder. . Contoh khas protein fibrilar adalah kolagen, yang merupakan salah satu protein paling melimpah di tubuh manusia (sekitar 1/3 massa seluruh protein). Ditemukan pada jaringan yang memiliki kekuatan tinggi dan ekstensibilitas rendah (tulang, tendon, kulit, gigi, dll). Dalam kolagen, sepertiga residu asam amino adalah glisin, dan sekitar seperempat atau lebih adalah prolin atau hidroksiprolin.

Rantai polipeptida kolagen yang terisolasi (struktur primer) tampak seperti garis putus-putus. Ini mengandung sekitar 1000 asam amino dan memiliki berat molekul sekitar 10 5 (Gbr. 5, a, b). Rantai polipeptida dibangun dari trio asam amino berulang (triplet) dengan komposisi berikut: gli-A-B, di mana A dan B adalah asam amino apa pun selain glisin (paling sering prolin dan hidroksiprolin). Rantai polipeptida kolagen (atau rantai α) selama pembentukan struktur sekunder dan tersier (Gbr. 5, c dan d) tidak dapat menghasilkan heliks α khas dengan simetri heliks. Prolin, hidroksiprolin, dan glisin (asam amino antiheliks) mengganggu hal ini. Oleh karena itu, tiga rantai α seolah-olah membentuk spiral yang bengkok, seperti tiga benang yang membungkus sebuah silinder. Tiga rantai α heliks membentuk struktur kolagen berulang yang disebut tropocollagen (Gbr. 5d). Tropocollagen dalam organisasinya merupakan struktur tersier dari kolagen. Cincin datar prolin dan hidroksiprolin yang bergantian secara teratur di sepanjang rantai memberikan kekakuan, begitu pula ikatan antar rantai antara rantai α tropokolagen (itulah sebabnya kolagen tahan terhadap peregangan). Tropocollagen pada dasarnya adalah subunit fibril kolagen. Peletakan subunit tropokolagen ke dalam struktur kuaterner kolagen terjadi secara bertahap (Gbr. 5e).

Stabilisasi struktur kolagen terjadi karena ikatan hidrogen, ionik dan van der Waals antar rantai serta sejumlah kecil ikatan kovalen.

Rantai α kolagen memiliki struktur kimia yang berbeda. Ada berbagai jenis rantai α 1 (I, II, III, IV) dan rantai α 2. Tergantung pada rantai α 1 - dan α 2 mana yang terlibat dalam pembentukan heliks tropokolagen beruntai tiga, empat jenis kolagen dibedakan:

tipe pertama - dua rantai α 1 (I) dan satu α 2;
tipe kedua - tiga rantai α 1 (II);
tipe ketiga - tiga rantai α 1 (III);
tipe keempat - tiga rantai α 1 (IV).

Kolagen yang paling umum adalah jenis pertama: ditemukan di jaringan tulang, kulit, tendon; Kolagen tipe 2 ditemukan di jaringan tulang rawan, dll. Satu jenis jaringan dapat mengandung berbagai jenis kolagen.

Agregasi struktur kolagen yang teratur, kekakuan dan kelembamannya memastikan kekuatan serat kolagen yang tinggi. Protein kolagen juga mengandung komponen karbohidrat, yaitu kompleks protein-karbohidrat.

Kolagen merupakan protein ekstraseluler yang dibentuk oleh sel-sel jaringan ikat yang terdapat di seluruh organ. Oleh karena itu, ketika kolagen rusak (atau terganggunya pembentukannya), terjadi banyak pelanggaran fungsi pendukung jaringan ikat organ.

Halaman 3

jumlah halaman: 7

Dalam rantai polipeptida. Ciri penting dari struktur primer adalah motif yang dilestarikan—kombinasi asam amino yang memainkan peran penting dalam fungsi protein. Motif yang dilestarikan dilestarikan sepanjang evolusi spesies dan sering kali dapat digunakan untuk memprediksi fungsi protein yang tidak diketahui. Motif konservatif- rangkaian pendek nukleotida dalam DNA atau asam amino dalam protein yang dipertahankan selama proses evolusi, karena nukleotida atau asam amino ini sangat diperlukan untuk melakukan proses apa pun di dalam sel.

Struktur sekunder- pemesanan lokal dari fragmen rantai polipeptida, distabilkan oleh ikatan hidrogen. α-heliks- putaran padat di sekitar sumbu panjang molekul, satu putaran adalah 3,6 residu asam amino, dan nada heliks adalah 0,54 nm, heliks distabilkan oleh ikatan hidrogen antara gugus peptida H dan O, berjarak 4 unit terpisah. - lembaran(lapisan terlipat) - beberapa rantai polipeptida zigzag di mana ikatan hidrogen terbentuk antara asam amino atau rantai protein berbeda yang relatif jauh satu sama lain (0,347 nm per residu asam amino) dalam struktur primer.

Struktur tersier— struktur spasial rantai polipeptida (seperangkat koordinat spasial atom-atom penyusun protein). Secara struktural, ia terdiri dari elemen struktur sekunder yang distabilkan oleh berbagai jenis interaksi, di mana interaksi hidrofobik memainkan peran penting. Berikut ini yang berperan dalam menstabilkan struktur tersier: ikatan kovalen(antara dua residu sistein terdapat jembatan disulfida); ikatan ionik antara gugus samping residu asam amino yang bermuatan berlawanan; ikatan hidrogen; interaksi hidrofilik-hidrofobik ketika berinteraksi dengan molekul air di sekitarnya, molekul protein “cenderung” melipat sehingga gugus samping asam amino non-polar diisolasi dari larutan berair; gugus samping hidrofilik polar muncul pada permukaan molekul.

Struktur Kuarter- (subunit, domain) - susunan relatif beberapa rantai polipeptida sebagai bagian dari kompleks protein tunggal. Molekul protein yang membentuk protein dengan struktur kuaterner dibentuk secara terpisah pada ribosom dan hanya setelah sintesis selesai membentuk struktur supramolekul yang sama.

Komposisi protein AK, ikatan peptida dan fisika-kimianya. karakter

Bagian utama dan struktural Komponen molekul protein adalah asam amino. Produk makanan mengandung 20 asam amino, 8 di antaranya tidak disintesis dalam tubuh manusia dan merupakan faktor nutrisi penting (valin, leusin, isoleusin, treonin, fenilalanin, triptofan, metionin, lisin). Bagi anak-anak, histidin merupakan asam amino esensial. Asam amino yang tersisa bersifat tergantikan, yaitu dapat disintesis di dalam tubuh (alanin, asam aspartat, glikol, glisin, asam glutamat, prolin, serin, tirosin, sistin, sistein)

Kebutuhan asam amino non-esensial dipenuhi terutama melalui sintesis di dalam tubuh dan sebagian lagi melalui asupan makanan. Untuk mempelajari komposisi asam amino protein, kombinasi asam (HC1), basa [Ba(OH)2] dan, lebih jarang, hidrolisis enzimatik digunakan. Hidrofobik(non-polar, tidak bermuatan): glisin, alanin, valin, leusin, isoleusin, metionin, prolin, fenilalanin, triptofan. Hidrofilik(kutub, tidak bermuatan): asparagin, glutamin, serin, treonin, tirosin, sistein. Hidrofilik (muatan negatif): aspartat, asam glutamat. Hidrofilik(biaya pol): lisin, arginin, histidin.

Ikatan peptida- sejenis ikatan amino yang terjadi selama pembentukan protein dan peptida sebagai akibat interaksi gugus α-amino (-NH 2) dari satu asam amino dengan gugus α-karboksil (-COOH) dari asam amino lain . Ikatan peptida mempunyai ciri ikatan rangkap parsial, sehingga lebih pendek dibandingkan ikatan lain pada tulang punggung peptida sehingga mobilitasnya kecil. Struktur elektronik ikatan peptida menentukan struktur kelompok peptida yang datar dan kaku. Bidang kelompok peptida terletak pada sudut satu sama lain. Ikatan peptida sangat kuat dan tidak putus secara spontan dalam kondisi normal yang ada di dalam sel (lingkungan netral, suhu tubuh). Dalam kondisi laboratorium, hidrolisis ikatan peptida protein dilakukan dalam ampul tertutup dengan asam klorida pekat (6 mol/l), pada suhu lebih dari 105 ° C, dan terjadi hidrolisis lengkap protein menjadi asam amino bebas. dalam waktu sekitar satu hari. Pada organisme hidup, ikatan peptida dalam protein diputus dengan bantuan enzim proteolitik khusus (dari bahasa Inggris, protein- protein, lisis- kehancuran), juga disebut protease atau hidrolase peptida.

Reaksi warna terhadap asam amino.

Reaksi ninhidrin: larutan warna asam a-amino bila dipanaskan (warna biru).

Reaksi Xantoprotein , warna kuning bila direbus dengan asam nitrat pekat. Setelah ditambahkan alkali pekat, warna kuning berubah menjadi oranye. AA aromatik (fenilalanin, tirosin, dan triptofan).

R-tion Adamkiewicz, triptofan dalam lingkungan asam, berinteraksi dengan aldehida asam, membentuk produk kondensasi merah-ungu.

R-tion kebodohan , Asam amino yang mengandung gugus sulfhidril - SH, mengalami hidrolisis basa membentuk natrium sulfida Na2S. Yang terakhir, berinteraksi dengan natrium plumbite (terbentuk selama reaksi antara timbal asetat dan NaOH), membentuk endapan timbal sulfida PbS berwarna hitam atau coklat.

R-tion Millona, Ini adalah reaksi terhadap asam amino tirosin. Reagen Millon (larutan HgNO 3 dan Hg(NO 2) 2 dalam HNO 3 encer yang mengandung campuran HNO 2) bereaksi dengan tirosin membentuk garam merkuri dari turunan nitro tirosin, berwarna merah muda-merah.

Ketergantungan konformasi protein pada struktur utamanya.

Setiap protein didasarkan pada rantai polipeptida. Ia tidak sekedar memanjang dalam ruang, tetapi disusun menjadi struktur tiga dimensi. Dengan menggunakan analisis difraksi sinar-X, Pauling dan Corey menentukan sudut ikatan peptida, membuktikan adanya struktur rantai polipeptida yang kaku dan planar (datar). Meskipun mobilitas konformasinya terbatas, mobilitas di sekitar ikatan tunggal pada atom karbon alfa dimungkinkan. Sudut rotasi ikatan tunggal disebut torsi: sudut rotasi di sekitar ikatan N-C dilambangkan dengan φ, sudut rotasi di sekitar ikatan C-C dilambangkan dengan ψ. Substituen terhadap ikatan peptida dapat berada pada posisi cis atau trans, dengan ikatan trans peptida lebih stabil.

Konfigurasi- susunan relatif spasial dari bagian-bagian molekul yang diikat secara kaku oleh ikatan kovalen (misalnya: termasuk dalam stereoisomer seri-L atau seri-D). Untuk protein konsep ini juga digunakan Konformasi molekul protein - susunan relatif bagian-bagian molekul yang pasti, tetapi tidak beku, tidak dapat diubah. Karena konformasi molekul protein terbentuk dengan partisipasi jenis ikatan yang lemah, ia bersifat mobile (mampu berubah), dan protein dapat mengubah strukturnya. Bergantung pada kondisi lingkungan, sebuah molekul dapat berada dalam keadaan konformasi berbeda, yang dengan mudah berubah menjadi satu sama lain. Yang menguntungkan secara enerjik untuk kondisi nyata hanyalah satu atau beberapa keadaan konformasi yang di antara keduanya terdapat keseimbangan.

Transisi dari satu keadaan konformasi ke keadaan konformasi lainnya memastikan berfungsinya molekul protein. Ini adalah perubahan konformasi yang dapat dibalik (ditemukan di dalam tubuh, misalnya, selama konduksi impuls saraf, selama transfer oksigen oleh hemoglobin). Ketika konformasi berubah, sebagian ikatan lemah hancur dan ikatan lemah baru terbentuk. Protein fibrilar adalah zat yang stabil dan tidak larut dalam air dan larutan garam encer. Tersusun sejajar satu sama lain sepanjang satu sumbu, rantai polipeptida membentuk serat panjang (fibril) atau lapisan dengan konformasi struktur-b. Contoh protein fibrilar: kolagen tendon dan jaringan tulang, keratin rambut, formasi tanduk, kulit, kuku dan bulu, elastin jaringan ikat elastis.

Protein globular adalah senyawa yang rantai polipeptidanya melingkar erat menjadi struktur bola atau globular kompak dengan konformasi a-heliks. Kebanyakan protein globular larut dalam larutan air dan mudah berdifusi. Ini mencakup hampir semua enzim yang dikenal saat ini, serta antibodi, beberapa hormon dan banyak protein yang melakukan fungsi transportasi, misalnya albumin serum dan hemoglobin. Beberapa protein termasuk dalam tipe perantara. Seperti protein fibrilar, mereka terdiri dari struktur panjang berbentuk batang, dan pada saat yang sama, seperti protein globular, mereka larut dalam larutan garam berair. Protein tersebut meliputi: miosin - elemen struktural otot, fibrinogen - prekursor fibrin, yang terlibat dalam pembekuan darah.

Jika gugus imino prolin atau hidroksiprolin terlibat dalam pembentukan ikatan peptida, maka bentuknya berbeda.

· koplanaritas - semua atom yang termasuk dalam kelompok peptida berada pada bidang yang sama;

· kemampuan untuk eksis dalam dua bentuk resonansi (bentuk keto atau enol);

· posisi trans substituen relatif terhadap ikatan C-N;

· kemampuan membentuk ikatan hidrogen, dan masing-masing gugus peptida dapat membentuk dua ikatan hidrogen dengan gugus lain, termasuk gugus peptida.

skema pembentukan tripeptida:

Tingkat organisasi spasial protein: struktur sekunder protein: konsep lapisan α-helix dan β-sheet. Struktur protein tersier: konsep protein asli dan denaturasi protein. Struktur kuartener protein menggunakan contoh struktur hemoglobin.

Struktur sekunder protein. Struktur sekunder suatu protein mengacu pada cara rantai polipeptida disusun menjadi struktur yang teratur. Menurut konfigurasinya, elemen struktur sekunder berikut dibedakan: α -spiral dan β - lapisan terlipat.

Model bangunan α-heliks, dengan mempertimbangkan semua sifat ikatan peptida, dikembangkan oleh L. Pauling dan R. Corey (1949 - 1951).

Pada Gambar 3, A diagram ditampilkan α -spiral, memberikan gambaran tentang parameter utamanya. Rantai polipeptida terlipat menjadi α -spiral sedemikian rupa sehingga putaran spiral teratur, oleh karena itu konfigurasi spiral mempunyai simetri heliks (Gbr. 3, B). Untuk setiap belokan α -helix memiliki 3,6 residu asam amino. Jarak antar putaran atau helix pitch adalah 0,54 nm, sudut putarannya adalah 26°. Pembentukan dan pemeliharaan α -Konfigurasi heliks terjadi karena terbentuknya ikatan hidrogen antar gugus peptida masing-masing N-th dan ( P+ 3)-residu asam amino. Meskipun energi ikatan hidrogen kecil, jumlah ikatan hidrogen yang besar menimbulkan efek energi yang signifikan, sehingga menghasilkan α -Konfigurasi spiral cukup stabil. Radikal samping dari residu asam amino tidak terlibat dalam pemeliharaan α -konfigurasi heliks, sehingga semua residu asam amino masuk α -spiral setara.

Dalam protein alami, hanya ada protein bertangan kanan. α -spiral.

lapisan lipatan β- elemen kedua dari struktur sekunder. Berbeda dengan α -spiral β -lapisan yang terlipat memiliki bentuk linier, bukan batang (Gbr. 4). Struktur linier dipertahankan karena pembentukan ikatan hidrogen antara kelompok peptida yang terletak di berbagai bagian rantai polipeptida. Daerah ini ternyata dekat dengan jarak ikatan hidrogen antara gugus -C = O dan HN - (0,272 nm).

Beras. 4. Ilustrasi skema β -lapisan terlipat (tanda panah menunjukkan

o arah rantai polipeptida)

Beras. 3. Skema ( A) dan modelnya ( B) α -spiral

Struktur sekunder suatu protein ditentukan oleh struktur primernya. Residu asam amino mampu membentuk ikatan hidrogen pada tingkat yang berbeda-beda, yang mempengaruhi pembentukannya α -spiral atau β -lapisan. Asam amino pembentuk heliks antara lain alanin, asam glutamat, glutamin, leusin, lisin, metionin, dan histidin. Jika suatu fragmen protein sebagian besar terdiri dari residu asam amino yang tercantum di atas, maka a α -spiral. Valin, isoleusin, treonin, tirosin dan fenilalanin berkontribusi pada pembentukan β -lapisan rantai polipeptida. Struktur yang tidak teratur muncul di bagian rantai polipeptida di mana residu asam amino seperti glisin, serin, asam aspartat, asparagin, dan prolin terkonsentrasi.

Banyak protein yang terkandung secara bersamaan α -spiral, dan β -lapisan. Proporsi konfigurasi heliks bervariasi antar protein. Jadi, protein otot paramyosin hampir 100% berbentuk heliks; proporsi konfigurasi heliks pada mioglobin dan hemoglobin tinggi (75%). Sebaliknya, pada trypsin dan ribonuklease, sebagian besar rantai polipeptida terlipat menjadi berlapis-lapis β -struktur. Protein jaringan pendukung - keratin (protein rambut), kolagen (protein kulit dan tendon) - miliki β -konfigurasi rantai polipeptida.

Struktur tersier suatu protein. Struktur tersier suatu protein adalah cara rantai polipeptida tersusun dalam ruang. Agar protein memperoleh sifat fungsional yang melekat, rantai polipeptida harus terlipat dengan cara tertentu di ruang angkasa, membentuk struktur yang aktif secara fungsional. Struktur ini disebut warga asli. Meskipun sejumlah besar struktur spasial secara teori dimungkinkan untuk rantai polipeptida individu, pelipatan protein mengarah pada pembentukan konfigurasi asli tunggal.

Struktur tersier protein distabilkan oleh interaksi yang terjadi antara radikal samping residu asam amino dari berbagai bagian rantai polipeptida. Interaksi ini dapat dibagi menjadi kuat dan lemah.

Interaksi kuat meliputi ikatan kovalen antara atom belerang residu sistein yang terletak di berbagai bagian rantai polipeptida. Jika tidak, ikatan tersebut disebut jembatan disulfida; Pembentukan jembatan disulfida dapat digambarkan sebagai berikut:

Selain ikatan kovalen, struktur tersier molekul protein didukung oleh interaksi lemah, yang selanjutnya terbagi menjadi polar dan nonpolar.

Interaksi polar meliputi ikatan ionik dan hidrogen. Interaksi ionik dibentuk oleh kontak gugus radikal samping lisin, arginin, histidin yang bermuatan positif dan gugus COOH asam aspartat dan glutamat yang bermuatan negatif. Ikatan hidrogen muncul antara gugus fungsi radikal samping residu asam amino.

Interaksi nonpolar atau van der Waals antara radikal hidrokarbon residu asam amino berkontribusi pada pembentukan inti hidrofobik (penurunan lemak) di dalam gumpalan protein, karena radikal hidrokarbon cenderung menghindari kontak dengan air. Semakin banyak asam amino nonpolar yang dikandung suatu protein, semakin besar peran ikatan van der Waals dalam pembentukan struktur tersiernya.

Banyaknya ikatan antara radikal samping residu asam amino menentukan konfigurasi spasial molekul protein (Gbr. 5).

Beras. 5. Jenis ikatan yang mendukung struktur tersier suatu protein:
A- jembatan disulfida; B - ikatan ionik; c, d - ikatan hidrogen;
D - koneksi van der Waals

Struktur tersier suatu protein adalah unik, begitu pula struktur utamanya. Hanya penataan ruang yang benar dari protein yang membuatnya aktif. Berbagai pelanggaran struktur tersier menyebabkan perubahan sifat protein dan hilangnya aktivitas biologis.

Struktur protein kuarter. Protein dengan berat molekul lebih dari 100 kDa 1 biasanya terdiri dari beberapa rantai polipeptida dengan berat molekul yang relatif kecil. Suatu struktur yang terdiri dari sejumlah rantai polipeptida yang menempati posisi tetap relatif satu sama lain, sebagai akibatnya protein memiliki aktivitas tertentu, disebut struktur kuaterner protein. Protein yang mempunyai struktur kuaterner disebut epimolekul atau multimer , dan rantai polipeptida penyusunnya - masing-masing subunit atau protomer . Ciri khas protein dengan struktur kuaterner adalah bahwa subunit individu tidak memiliki aktivitas biologis.

Stabilisasi struktur kuaterner protein terjadi karena interaksi polar antara radikal samping residu asam amino yang terlokalisasi pada permukaan subunit. Interaksi seperti itu dengan kuat memegang subunit dalam bentuk kompleks yang terorganisir. Area subunit tempat terjadinya interaksi disebut area kontak.

Contoh klasik protein dengan struktur kuaterner adalah hemoglobin. Molekul hemoglobin dengan berat molekul 68.000 Da terdiri dari empat subunit dari dua jenis berbeda - α Dan β / α -Subunit terdiri dari 141 residu asam amino, a β - dari 146. Struktur tersier α - Dan β -subunit serupa, begitu pula berat molekulnya (17.000 Da). Setiap subunit berisi kelompok prostetik - dia me . Karena heme juga terdapat dalam protein lain (sitokrom, mioglobin), yang akan dipelajari lebih lanjut, setidaknya kita akan membahas secara singkat struktur topiknya (Gbr. 6). Gugus heme merupakan sistem siklik koplanar kompleks yang terdiri dari atom pusat yang membentuk ikatan koordinasi dengan empat residu pirol yang dihubungkan oleh jembatan metana (= CH -). Dalam hemoglobin, zat besi biasanya dalam keadaan teroksidasi (2+).

Empat subunit - dua α dan dua β - dihubungkan menjadi satu struktur sedemikian rupa sehingga α -subunit hanya menghubungi dengan β -subunit dan sebaliknya (Gbr. 7).

Beras. 6. Struktur heme hemoglobin

Beras. 7. Representasi skema struktur kuaterner hemoglobin:
Fe - hemoglobin heme

Terlihat pada Gambar 7, satu molekul hemoglobin mampu membawa 4 molekul oksigen. Baik pengikatan maupun pelepasan oksigen disertai dengan perubahan konformasi pada struktur α - Dan β -subunit hemoglobin dan posisi relatifnya dalam epimolekul. Fakta ini menunjukkan bahwa struktur kuaterner protein tidak sepenuhnya kaku.

Informasi terkait.